TY - JOUR
ID -
TI - ISOLATION AND PURIFICATION OF GLUTATHIONE S-TRANSFERASEFROM RAT LIVER
AU - Ayad H. Jassim
AU - Zahraa F. Ameen
AU - Essam F. A. Al-Jumaily
PY - 2009
VL - 12
IS - 4
SP - 137
EP - 144
JO - Al-Nahrain Journal of Science مجلة النهرين للعلوم
SN - 26635453 26635461
AB -
Abstract
Glutathione S-transferase (EC 2.5.1.18) was purified to homogeneity from rat liver. The enzyme
was initially separated by a preparative anion exchange chromatographic step using DEAECellulose,
then cation exchange chromatographic CM-Cellulose was used, followed by subsequent
chromatography on Sephacryl S-200, the enzyme was purified about 419.88 fold with an 56.43%
yield. The purified enzyme had a specific activity of 1250x10-3 unit/mg protein, indicated that the
enzyme is momoner of Mr (50000) Daltons SDS gel electrophoresis studies.
انزيم الكلوتاثيون S – ترانسفيريز (E.C. 2.5.1.18) تم تنقيته حتى التجانس من كبد الجرذان وباستخدام عدة تقنيات منها اولا بواسطة تقنية التبادل الايوني السالبDEAE-Cellulose و المبادل الموجب CM-Cellulose وكروموتوغرافيا الترشيح الهلامي سيفاكريل ٍS-200، كان عدد مرات التنقية بحدود 419.88 مرة و بناتج 56.43 %. كانت الفعالية النوعية للانزيم 1250 × 10-3 وحدة / ملغم بروتين. ظهر الانزيم بصورة مفردة والوزن الجزيئي له (50000) دالتون وتم تقديره بواسطة هلام الهجرة الكهربائية والحاوي على (SDS). ER -