@Article{, title={Partial Separation and Some Kinetic Studies of Ceruloplasmin in Human Serum فصل جزئي ودراسة بعض الصفات الحركية لأنزيم السليروبلازمين من مصل الإنسان}, author={Luay A. Al-Helaly لؤي عبد علي الهلالي and Tareq Y. Ahmad طارق يونس احمد}, journal={Rafidain journal of science مجلة علوم الرافدين}, volume={20}, number={1E}, pages={47-60}, year={2009}, abstract={The study attempts to isolate the enzyme ceruloplasmin from human serum. Two proteinous components had been isolated by gel filtration chromatography from the precipitate produced by polyethylene glycol (4000). It was found that only the second peak had a high activity for ceruloplasmin. The apparent molecular weight of the isolated ceruloplasmin using gel filtration chromatography and SDS-PAGE was (138111) and (134400) dalton respectively.Maximum activity for ceruloplasmin was obtained using (35.8) mmol/l of p-phenylenediamine as a substrate for the enzyme, sodium acetate (0.1 mol/l) as a buffer at pH (5.45) for (35) minutes at (56) C. Using lineweaver–burk plot, it was found that maximum velocity (Vmax) and Michaelis constant (Km) had the values of (0.83) µmol/ min and (15.38) mmol/l respectively. The effects of some chemical compounds on the ceruloplasmin activity were investigated. Sodium chloride showed uncompetitive inhibition on the activity of the enzyme at a concentration of (70) mmol/l.

في هذه الدراسة حاولنا عزل أنزيم سليروبلازمين من المصل، إذ تم فصل حزمتين رئيستين من البروتينات بتقنية الترشيح الهلامي للراسب البروتيني الناتج من الترسيب بـ بولي اثيلين كلايكول (4000)، وأظهرت الحزمة الثانية فعالية عالية لأنزيم السليروبلازمين. بعدها قدر الوزن الجزيئي للأنزيم باستخدام تقنيتي الترشيح الهلامي والهجرة الكهربائية، والتي كانت بحدود (138111) و(134400) دالتون على التوالي.وتم أيجاد الظروف المثالية لفعالية أنزيم السليروبلازمين وكانت كالاتي: استخدام (35.8) ملي مول/لتر من مادة (p-phenylenediamine) كمادة اساس و(0.1) مول/لتر من المحلول المنظم (Sodium acetate buffer) عند أس هيدروجيني (5.45) ودرجة حرارة (56) مْ بفترة زمنية مقدارها (35) دقيقة. وباستخدام رسم لاين ويفر– برك تم أيجاد قيمة السرعة القصوى (Vmax) وثابت مكيلس (Km) وكانتا مساوية لـ (0.83 مايكرومول/دقيقة) و(15.38) ملي مول/لتر على التوالي. كذلك تمت دراسة تأثير المثبطات على فعالية أنزيم السليروبلازمين، وبينت النتائج أن كلوريد الصوديوم مثبط لاتنافسي لفعالية الأنزيم بتركيز (70) ملي مول/لتر.} }