@Article{, title={Partial Purification of Gelatinase Enzyme from Local Isolate of Brevibacillus laterosporus}, author={Haider M. Hamza حيدر حمزه and Sinaa M. Ali and Hamid G Hassan حامد غفوري حسن}, journal={Iraqi National Journal Of Chemistry المجلة العراقية الوطنية لعلوم الكيمياء}, volume={}, number={23}, pages={437-442}, year={2006}, abstract={AbstractA solid state fermentation system consisting of 1:2 w/w wheat bran/fish scales was used for the production of gelatinase enzyme activity. The activity has been screened from a local isolate of Brevibacillus laterosporus at 37 ºC and using Tris-HCl buffer pH 7.5.Maximum activity obtained was 3.5 U/ml. Gelatinase protein content was precipitated using 60% ammonium sulfate. The enzyme has been partially purified on column chromatography technique using Sephadex G-150 column (1.5X30 cm).The elution was carried out using buffer phosphate pH 7.4. Three isoform peaks were recorded from degraded gelatin. The obtained purification fold and recovery were (10.58) and (43.42) % respectively. Results indicated the possibility of using purified gelatinase in industry fields.

الخلاصة انتج انزيم الجيلاتينيز من البكترياالمحلية B. laterosporus باستخدام نظام تخمرات الحالة الصلبة عند استخدام 2:1 وزن/وزن نخالة الحنطة/قشور السمك. كانت فعالية الانزيم بحدود 3.5 وحدة/مل بدرجة 37م˚ عند استخدام المحلول المنظم الترس HCl عند قيمة الاس الهيدروجيني 7.5 . رسب الانزيم باستخدام 60% كبريتات الامونيوم ثم نقي جزئيا باستخدام كروماتوغرافيا الترشيح الهلامي بعمود السيفادكس 150-G واسترد الانزيم من العمود باستخدام بفر الفوسفيت 0.1 مولار و الاس الهيدروجيني 7.4 وتم الحصول على ثلاث قمم ذات فعالية تحللية للجيلاتين. وكان عدد مرات التنقية 10.58 وبحصيلة انزيمية مقدارها 43.42% . تشير هذه الدراسة الى امكانية استخدام انزيم الجيلاتينيز في مجالات الصناعة المختلفة.} }