TY - JOUR ID - TI - THE EFFECT OF INHIBITORS ON PURE UREASE ISOLATED FROM LOCAL ISOLATE PROTEUS VULGARIS Proteus vulgaris تأثیر المثبطات الیوریز المنقى من البكتریا المتقلبات المعزولة محلیاً AU - Firial H. M. Al-Shikirhy فریال حیاوي محمد الشكرجي PY - 2012 VL - 11 IS - 1 SP - 65 EP - 76 JO - Iraqi Journal of Biotechnology المجلة العراقية للتقانات الحياتية SN - 18154794 25207245 AB - ABSTRACTExamination the urease activity which purified from Proteus vulgaris in the presenceof six inhibitors were thiourea, hydroxy urea, EDTA, ß-Mercaptoethanol, flurofamideand Para - Benzoquinon has been observed that all these compounds had been ureaseinhibitors, results showed that all of them where competitive inhibitors exceptp- benzoqinon non-competitive. The mechanism inhibition were studying of allinhibitors compounds, there ß-Mercaptoethanol has regained enzyme effectively withthe p - benzoquinon, which indicates the existence of a sulfhydryl group (SH) on-siteeffective in not affected by the act of each thiourea and hydroxurea and the EDTA,either when using ions nickel, all inhibitors may affected by their work, exceptß -mercaptoethanol and p-benzoqinon and not recovery the enzyme activity, whichindicates that the binding site inhibitors is effective, and the results of the currentstudy appeared that the inhibitor flurofamide was the most effective inhibitors of theurease.

الخلاصةبوجود ستة مثبطات مختلفة هي Proteus vulgaris أختبرت فعالیة الیوریز المنقى من البكتریا المتقلباتو بیتا میركابتوایثانول وفلوروفامید والبا ا ر-بنزوكینون و قد لوحظ أن EDTA الثایویوریا و هیدروكسي یوریا وجمیعها تعمل كمثبطات للیوریز وقد كان تثبیط هذه المركبات للیوریز من النوع التنافسي بإستثناء البارا- بنزوكینونفقد كان غیر التنافسي. وتم د ا رسة آلیة التثبیط للمثطبات أعلاه بوجود میركتبواثیانول فقد إستعاد الانزیم فعالیة معفي الموقع الفعال فیما لم یتاثر عمل كل من (SH) با ا ر-بنزكینون مما یدل على وجود مجموعة السلفهایدریلإما عند استعمال ایونات النیكل فان كل المثطبات قد تأثر عملها ماعدا ،EDTA ثایویوریا و هیدركسي یوریا والالبیتامیركتبوایثانول وبارابنزكینون فلم یستعد الانزیم فعالیته مما یدل على أن موقع إرتباط هذه المثبطات غیر الموقعالفعال، ومن نتائج الدراسة الحالیة ظهر أن مثبط الفلوروفامید أعطى أعلى فعالیة تثبیطیة لانزیم الیوریز ER -