TY - JOUR ID - TI - Study of physicochemical and kinetics features of peroxidase isolated fromhoary cress (Cardaria draba L.) دراسة الخواص الفيزوكيميائية والحركية لانزيم للبروكسيديز المعزول من نبات الكنيبرة (Cardaria draba L.) AU - Nazar Abdulameer Hamzah نزار عبد الامير PY - 2013 VL - 5 IS - 1 SP - 180 EP - 191 JO - Al-Kufa University Journal for Biology مجلة جامعة الكوفة لعلوم الحياة SN - 20738854 23116544 AB - New peroxidase may be versatile was investigated in different parts of hoary cress. Roots regarded as a rich source of enzyme (2095.23 U mg-1) comparison in other botanical parts. Peroxidase was purified from roots by ammonium sulfate, dialysis and Sephadex G-100 gel filtration, showed final degree of purity and recovery 2.70 and 54.11% respectively. Molecular mass, optimum of pH, temperature and time of enzymatic reaction were 56.234 kDa, 6.5, 40oC, 3 min. respectively. Km and Vmax were estimated of each substrate (guaiacol and hydrogen peroxide), noticed high affinity to hydrogen peroxide. Competitive sodium azide inhibitor was suppressed peroxidase totally at 90 mM.

تم التحري عن مصدر جديد للبروكسديز في اجزاء مختلفة من نبات الكنيبرة ربما يكون ذو استخدامات متعددة، حيث عدت الجذور المصدر الاغنى بالانزيم مقارتة بالاجزاء النباتية الاخرى وبفعالية نوعية قدرها2095.23 وحدة/ملغم. نقي البروكسيديز من الجذور بواسطة الترسيب بكبريتات الامونيوم، الديلزة والترشيح الهلامي (سفادكس G-100) اذ كانت درجة النقاوة والحصيلة النهائية 2.70 و 54.11 على التوالي. الوزن الجزئيي ، الاس الهايدروجيني ودرحة الحرارة والزمن الامثل للتفاعل الانزيمي كان 56.23 كيلو دالتون، 6.5، 40 درجة مئوية و 3 دقائق على التوالي. قيس كل من ثابت ميكالس منتن والسرعة القصوى باستخدام الكويكول و بيروكسد الهايدروجين كمادتي تفاعل للانزيم حيث لوحظ الفة عالية للانزيم تجاة بيروكسد الهايدروجين. ثبط البروكسيديزكليا بواسطة المثبط التنافسي sodium azide وبتركيز 90 ملي مولر. ER -