research centers


Search results: Found 2

Listing 1 - 2 of 2
Sort by

Article
THE EFFECT OF INHIBITORS ON PURE UREASE ISOLATED FROM LOCAL ISOLATE PROTEUS VULGARIS
Proteus vulgaris تأثیر المثبطات الیوریز المنقى من البكتریا المتقلبات المعزولة محلیاً

Author: Firial H. M. Al-Shikirhy فریال حیاوي محمد الشكرجي
Journal: Iraqi Journal of Biotechnology المجلة العراقية للتقانات الحياتية ISSN: 18154794 Year: 2012 Volume: 11 Issue: 1 Pages: 65-76
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

ABSTRACTExamination the urease activity which purified from Proteus vulgaris in the presenceof six inhibitors were thiourea, hydroxy urea, EDTA, ß-Mercaptoethanol, flurofamideand Para - Benzoquinon has been observed that all these compounds had been ureaseinhibitors, results showed that all of them where competitive inhibitors exceptp- benzoqinon non-competitive. The mechanism inhibition were studying of allinhibitors compounds, there ß-Mercaptoethanol has regained enzyme effectively withthe p - benzoquinon, which indicates the existence of a sulfhydryl group (SH) on-siteeffective in not affected by the act of each thiourea and hydroxurea and the EDTA,either when using ions nickel, all inhibitors may affected by their work, exceptß -mercaptoethanol and p-benzoqinon and not recovery the enzyme activity, whichindicates that the binding site inhibitors is effective, and the results of the currentstudy appeared that the inhibitor flurofamide was the most effective inhibitors of theurease.

الخلاصةبوجود ستة مثبطات مختلفة هي Proteus vulgaris أختبرت فعالیة الیوریز المنقى من البكتریا المتقلباتو بیتا میركابتوایثانول وفلوروفامید والبا ا ر-بنزوكینون و قد لوحظ أن EDTA الثایویوریا و هیدروكسي یوریا وجمیعها تعمل كمثبطات للیوریز وقد كان تثبیط هذه المركبات للیوریز من النوع التنافسي بإستثناء البارا- بنزوكینونفقد كان غیر التنافسي. وتم د ا رسة آلیة التثبیط للمثطبات أعلاه بوجود میركتبواثیانول فقد إستعاد الانزیم فعالیة معفي الموقع الفعال فیما لم یتاثر عمل كل من (SH) با ا ر-بنزكینون مما یدل على وجود مجموعة السلفهایدریلإما عند استعمال ایونات النیكل فان كل المثطبات قد تأثر عملها ماعدا ،EDTA ثایویوریا و هیدركسي یوریا والالبیتامیركتبوایثانول وبارابنزكینون فلم یستعد الانزیم فعالیته مما یدل على أن موقع إرتباط هذه المثبطات غیر الموقعالفعال، ومن نتائج الدراسة الحالیة ظهر أن مثبط الفلوروفامید أعطى أعلى فعالیة تثبیطیة لانزیم الیوریز


Article
EXTRACTION AND PURIFICATION OF URASE FROM Proteus vulgaris Pv12 ISOLATED FROM CHILDREN INFECTED WITH URINARY TRACT INFECTION IN IRAQ
أستخلاص وتنقية أنزيم اليوريز من البكتريا Proteus vulgaris Pv12 المعزولة من أطفال مصابين بالتهابات المجاري البولية في العراق.

Author: Hadi R. R. Al –Taai هادي رحمن رشيد الطائي
Journal: Diyala Journal of Agricultural Sciences مجلة ديالى للعلوم الزراعية ISSN: 20739524 Year: 2011 Volume: 3 Issue: 1 Pages: 30-37
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

The results of purification of urease was extracted from local isolates Proteus vulgaris Pv12 showed the specific activity 33.33 unit / mg protein by ammonium sulfate with ( 25- 50 ) % percentage of saturated , and specific activity 109 . 68 unit / mg protein , purified 60.03 fold and 55.3% of yield by DEAE sepharose , While the results indicated the specific activity 175.09 of unit / mg protein , purified 90.25 fold and 36.55% of yield by sephacyl S-200chromatograghieles . Using buffer (PEM) 20mM With 7.5 pH. Molecular weight of enzyme was about 215000 Dalton determined by gel filtration. The results indicated the isoelectric point of purified urease that extracted from Proteus vulgaris Pv12 was 5.3.

أظهرت نتائج تنقية أنزيم اليوريز المستخلص من العزلة المحلية Proteus vulgaris Pv12 باستخدام كبريتات الامونيوم أن الفعالية التوعية كانت 3.33 وحدة / ملغم بروتين وان أفضل نسبة إشباع تراوحت مابين ( 25 - 50% ) وعدد مرات التنقية والحصيلة1.91و 68.4% على التوالي, وأشارت النتائج باستخدام عمود التبادل ألايوني DEAE-Sepharoseأن الفعالية النوعية 109.68 وحدة / ملغم بروتين وبعدد مرات تنقية وبحصيلة بلغت55.3 و 60.03% وباستخدام دارئ الفوسفات PEM بتركيز 20 ملي مولاري ورقم هيدروجيني 7.5 وكان استرداد اليوريز عند التركيز الملحي 0.15 ملي مولاري، بينما كانت الفعالية النوعية175.09 وحدة / ملغم بروتين وعدد مرات تنقية وحصيلة إنزيمية 90.25 و 36.55% على التوالي باستخدام طريقة الترشيح الهلامي SephacrylS-200Chromatography , وتم حساب الوزن الجزيئي لليوريز بطريقة الترشيح الهلامي وقد بلغ 215000 دالتون, كما أشارت النتائج إلى أن نقطة التعادل الكهربائي pI لأنزيم اليوريز المنقى والمستخلص من العزلة Proteus vulgaris Pv12 كانت 5.3 .

Listing 1 - 2 of 2
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (2)


Language

Arabic (2)


Year
From To Submit

2012 (1)

2011 (1)