research centers


Search results: Found 11

Listing 1 - 10 of 11 << page
of 2
>>
Sort by

Article
دراسة فعالية وخواص انزيم السايتدين دي أمينيز المنقى جزئياً من أنسجة دودة الارض Lumbricus terrestris (Linnaeus , 1758)

Author: moni Hassen منى حسين جانكير
Journal: Iraqi National Journal Of Chemistry المجلة العراقية الوطنية لعلوم الكيمياء ISSN: 22236686 Year: 2008 Issue: 30 Pages: 215-228
Publisher: Babylon University جامعة بابل

Loading...
Loading...
Abstract

AbstractThe present research includes a study of the activity and properties of enzyme cytidine deaminase (EC. 3.5.4.5) in the extract of earthworm Lumbricus terrestris.Maximum activity of the enzyme was obtained in a reaction mixture containing (300) μM of Tris-HCl buffer at pH (7.2) containing (8) μM cytidine as a substrate and a concentration of enzyme extract equal to (60) μg. The reaction mixture was incubated at (37)◦C for (15)min. Under the optimum conditions, the specific activity was found to be (31.76 ± 1.1) μM of uridine per min. per mg protein in the supernatant of L. terrestries extracts compared with (20.24 ± 0.31) μM of uridine per min. per mg protein. The Michaelis constant (Km) value was (1.81 × 10-3 M).The research also included an isolation and partial purification of CDA by gel filration chromatography using sephadex G-200, the number of purification folds for the CDA was (6), and the molecular weight was found to be a round (95000) D.

الخلاصةتضمن البحث الحالي دراسة فعالية وخواص انزيم السايتدين دي أمينيز (CDA, EC. 3.5.4.5) في مستخلص أنسجة دودة الارض Lumbricus terrestris أعطى الانزيم أفضل فعالية في خليط التفاعل المكون من (300) مايكرومول من المحلول المنظم Tris-HCl ، بدالة حامضية (7.2) والحاوي على (8) ملي مول سايتدين كمادة اساس وكمية من المستخلص الانزيمي مساوية لـ (60) مايكروغرام ، حضن خليط التفاعل بدرجة حرارة (37) ْم لمدة (15) دقيقة . تحت هذه الظروف المثالية تبين أن الفعالية النوعية لانزيم السايتدين دي أمينيز مساوية لـ (31.76 ± 1.1) مايكرومول من اليوردين لكل دقيقة لكل ملغم بروتين في الجزء الرائق من مستخلص أنسجة دودة L. terrestris مقارنة بالفعالية النوعية تحت الظروف التمهيدية مساوية لـ (20.24 ± 0.31) مايكرومول من اليوردين لكل دقيقة لكل ملغم بروتين ، وكانت قيمة ثابت ميكيلس منتن (Km) مساوية (1.81X 10-3 M) .كما تضمن البحث عزل وتنقية جزئية لانزيم السايتدين دي أمينيز بتقنية الترشيح الهلامي وباستخدام السيلفادكس G-200 ، إذ بلغ عدد مرات التنقية لهذا الانزيم تقريباً (6) ، ووجد أن قيمة الوزن الجزيئي الظاهري للانزيم تقريباً مساوية لـ (95000) دالتون .


Article
EXTRACTION, PURIFICATION AND ESTIMATE THE MOLECULAR WEIGHT OF IMMUNOGLOBULIN IGY AGAINST A SPECIALIST PARASITE EIMERIA TENELLA IN CHICKENS
استخلاص وتنقية وتقدير الوزن الجزيئي للكلوبيولين المناعي IgY المتخصص ضد نوع الطفيلي Eimeria tenella في الدجاج

Loading...
Loading...
Abstract

The isolation of a local parasite Eimeria tenella by taking the cecca of 850 samples from slaughterhouses chickens in the city of Ramadi, and after purification and In vitro Sporolated diagnosed through the shape and size of the parasite and the infection, as has been confirmed diagnosis of the sample in the veterinary hospital / Ramadi , he received the strain challenge by strengthening the isolation and written consent of Chicken type Ross 308 five times, has been cracking the parasite by an ultrasound Sonicater and extract Sporocyst and Sporozoite in fourth Dose , injected Challenge Strain then in laying hens Type Luhman in different areas after mixing with the solution of Freund's incomplete oil adjuvant, was then the collection of eggs from the first day of the first dose until the end of the fourth dose of the control sequence to increase immunoglobulin IgY in egg yolk, extracted immunoglobulin IgY from egg yolk on a daily basis and has Dialysis and the deportation of protein extract crude by Vertical Electrophoresis with some standard protein, and measuring the concentration of crude protein by means of a spectroscope optical Spectrophotometer at wavelength 540, depending on Baurit it reached its highest level 137.12604 mg/egg , were separated IgY using Technology Column Chromatography packed gel Sephacryl S300 HR 95 cm high and 1.6 cm diameter and Determenation of molecular weight by separating the dye Blue Dextran 2000 and seven proteins that record different molecular weights and the work of the curve index, were also measured concentration of IgY extracted after separation column by Spectrophotometer it reached its highest level 117.61764 mg/egg, was deported IgY by Electrophoresis with standard IgG for the detection of a package Kama Globulin , conducted revealed clumping of IgY with strain fierce by the use of Single radial immunodiffusion test and Double immunodiffusion Ouchterlony test to determine the extent of specialization against the type of isolation and extraction of focus appropriate for use as a treatment in subsequent experiments, you saved the sample IgY by freezing degree zero 0C .

تم الحصول على عزلة محلية من الطفيلي Eimeria tenella من خلال اخذ منطقة الأعورين من 850 عينة من مجازر ذبح الدجاج في مدينة الرمادي ، وبعد تنقيتها وتبويغها خارج الجسم الحي شخصت من خلال شكل وحجم الطفيلي ومنطقة الإصابة ، كما تم تأكيد تشخيص العينة في المستشفى البيطري / الرمادي ، حُصل على عتره التحدي من خلال تقوية العزلة وتكثيرها في دجاج فروج لحم نوع Ross 308 خمس مرات ، تم تكسير الطفيلي بواسطة جهاز الموجات فوق الصوتية Sonicater ، حقنت العترة الضارية بعد ذلك في الدجاج البياض نوع Luhman في مناطق مختلفة من الجسم بعد مزجها مع محلول Freund's incomplete oil adjuvant ، جمع البيض منذ اليوم الأول من الجرعة الأولى وحتى نهاية الجرعة الرابعة لمراقبة تتابع زيادة الكلوبيولين المناعي IgY في صفار البيض ، أُستخلص الكلوبيولين المناعي IgY من صفار البيض بشكل يومي وتمت ديلزته وترحيل البروتين المستخلص الخام بواسطة تقنية الترحيل الكهربائي العمودي Electrophoresis مع بعض البروتينات القياسية ، وقياس تركيز البروتين الخام بواسطة جهاز المطياف الضوئي Spectrophotometer على طول موجي 540 نانومتر حسب طريقة بايوريت إذ بلغ أعلى مستوى له 137.12609 ملغم / بيضة ، تم فصل IgY باستخدام تقنية كروماتوكرافيا العمود Column Chromatography المعبأ بهلام Sephacryl S300 HR بارتفاع 95سم وقطر 1.6سم وتقدير وزنه الجزيئي من خلال فصل صبغة Blue Dextran 2000 وسبعة بروتينات قياسية مختلفة الأوزان الجزيئية لعمل المنحنى القياسي ، بعد ذلك اجري للعينة ( IgY ) مسح ضوئيScanning Spectra لتحديد الطول ألموجي المناسب من خلال قياس أعلى قمة ، إذ تم الحصول على أعلى قمة في الطول ألموجي 280 نانوميتر وبلغت 0.749 ، كما تم قياس تركيز IgY المستخرج بعد الفصل بالعمود بواسطة Spectrophotometer وعلى طول موجي 280 نانوميتر ، إذ بلغ أعلى مستوى له 117.61764 ملغم / بيضة ، تم ترحيل IgY بواسطة Electrophoresis مع IgG القياسي للكشف عن حزمة الكاما كلوبيولين ، اجري كشف التلازن عن IgY مع العترة الضارية بواسطة استخدام اختبار Single radial immunodiffusion test واختبار Double immunodiffusion Ouchterlony test لمعرفة مدى تخصصه ضد نوع العزلة واستخراج التركيز الملائم لاستخدامه كعلاج في التجارب اللاحقة ، تم حفظ عينة IgY بواسطة التجميد بدرجة صفر م0 .


Article
Characterization of Purified Polygalacturonase Produced by The Local Isolate (B36) of Bacillus megaterium
توصيف إنزيم البولي كالاكتيورونيز Polygalacturonase المنتج من العزلة المحلية B36لبكترياBacillus megaterium

Loading...
Loading...
Abstract

Characterization of the purified polygalacturonase which was produced by the local isolate (B36) of Bacillus megaterium was studied. The isolate was gave maximum enzymatic activity by using submerged cultures. The molecular weight of the enzyme was 65kdalton by using SDS-PAGE, the optimal pH of the enzyme activity was 7.0, and the enzyme activity was 1639.256 unit/ml, the optimal temperature of the enzyme activity was 50C, and the activity was 1619.673 unit/ml. The pH of polygalacturonase stability was between (6.5-7.5) but the thermo stability of the enzyme was between (0-50)ºC. The effect of some ions, chelating compounds and reducing agents onenzyme stability was also studied, Mn+2, Fe+3 and Ca+2 were increased the enzymatic activity to 115%, 105% and 110% respectively at the concentration 5mM, but Cu+2 inhibited the enzymatic activity to 10% at 1mM and the inhibition was increased to 50% at 5mM, while Mg+2 increased the enzymatic activity to 110% at 1mM, and 130% at 5mM. The urea and EDTA did not effect on activity at 1mM but inhibited the activity to 30% and 60% respectively at 5mM, also SDS inhibited the activity at 0.1%(wt/v). The kinetics constants of the enzyme were 3.125%for Km and 0.043 unit/ml for Vmax.The activation energy for the enzymatic reaction was 38.613 kcal/mole.

تـمت دراسـة صفات أنزيــم البولـي كالاكتيورونيــزالمنقى والمنتـج مـن العزلـة المحليـة ((B36 لبكتريــاBacillusmegaterium والتـــي انتخبت كأفضـل عزلة محلية لبكتريـــا Bacillusssp. لإنتاج الأنزيم إذ أعطت أعلى فعالية أنزيمية باستعمال المزارع المغمــورة.كان الوزن الجزيئي للإنزيم65 كيلودالتون باستعمال تقنية الترحيل الكهربائي في هلام متعدد الأكريلامايد بوجود SDS ,أما الدالة الحامضية المثلى لفعالية أنزيم البولي كالاكتيورونيز فكانت 7.0إذ بلغت الفعالية الأنزيمية 1639.256 وحدة/مل, والدرجة الحرارية المثلى للفعالية كانت 50م وقد أعطت فعالية مقدارها 1619.673 وحدة/مل. أما ثباتية إنزيم البولي كالاكتيورونيز فكانت الدالة الحامضية المثلى لها(6.5 – 7.5) في حين الدرجة الحرارية المثلى لها تراوحت بين(0 – 50) م لمدة 30 دقيقة. كما درس تأثير بعض الايونات والمركبات الكلابية والمختزلة في ثباتية الأنزيم والتي شملت Mn2+وFe3+وCa2+ التي زادت من فعالية الأنزيم عند تركيز 5 ملي مولاري فبلغت115% و105% و110% على التوالي , بينما عملت أيوناتCu2على تثبيط فعالية الإنزيم بنسبة 10% عند تركيز 1 ملي مولاري وازداد التثبيط للإنزيم عنـد تركيز 5 ملـي مولاري وبنسبـة 50% إمـاMg2+فقـد زادت مـن الفعالية بنسبـة 110% عنـد تركيـز 1 ملي مولاري وازدادت الفعالية لتصل إلى 130% عند تركيز5ملي مولاري , ولم تظهر كل من اليوريا وEDTAتأثيراً في الفعالية الأنزيمية عند تركيز 1 ملي مولاري ولكنهما ثبطا الفعالية بنسبة 30% و60% على التوالي عند تركيز 5 ملي مولاري. وانتركيز 0.1% (وزن/حجم) من مادة SDS قد ثبط10% من الفعالية الأنزيمية. بلغت الثوابت الحركية للأنزيم 3.125%لقيمةKmفي حين بلغت السرعة القصوى Vmax0.043وحدة/ملي مولاري,وكانت قيمة طاقة التنشيط للتفاعل الأنزيمي هي 38.613 كيلو سعره/مول.


Article
Biochemical Study of Alkaline Phosphatase inStaphylococcus aureus
دراسة كيموحيوية لأنزيم الفوسفاتيز القاعدي من بكتريا Staphylococcus aureus

Authors: Najwa I. Khaleel نجوى ابراهيم خليل --- Ibtihal E. Kanaan ابتهال ادريس كنعان
Journal: Rafidain journal of science مجلة علوم الرافدين ISSN: 16089391 Year: 2018 Volume: 27 Issue: 5A-Microbiology Pages: 49-64
Publisher: Mosul University جامعة الموصل

Loading...
Loading...
Abstract

The present research aimed isolating and purifying Alkaline phosphatase enzyme from crude protein extract (Lysate supernatant) of Staphylococcus aureus by using different biotechnologies. To proceed, the following steps were achieved:Firstly, The verification of the existence of enzyme in bacteria, the bacteria were diagnosed by using the API 20 stripe that consists of (20) items. It had been detected that the experimented bacterium was Staphylococcus aureus, the enzyme was isolated from this bacterium to ensure its availability in it within the logarithmic phase and this was done through growing it for 18 hours in a suitable growth medium. It had been detected that the enzyme was intracellular because of the occurrence of enzyme activity in the lysate supernatant without occurring it in the cell free culture supernatant. Secondly, Enzyme purification, the enzyme had been purified through three stages: precipitation of protein by ammonium sulphate, dialysis and finally, the protein extract was passed through column chromatography by using Sephadex G-100 gel, the estimated enzyme activity after this step was 16.2 in comparison with its activity before the purification processes (crude protein extract). The approximate molecular weight of alkaline phosphatase was estimated by using gelatinous filtration technique and it was 51.000 Dalton. Thirdly, Measuring of the enzyme activity in the experimented animals, the results showed an increase of enzyme activity in the blood serum of mice injected with pathological bacteria in comparison with its activity in the blood serum of healthy mice, i.e. the intact ones.

سعت الدراسة الحالية باستخدام التقنيات الحياتية المختلفة الى عـــــزل وتنقية إنزيم الفوسفاتيز القاعــــدي Alkaline phosphatase من المستخلص البروتيني الخام (رائق الخلايا المتكسرة) من بكتيريا Staphylococcus aureus، وذلك حسب الخطوات المدرجة في أدناه: الأولى: التحقق من وجود الانزيم في البكتيريا، اذ تم تشخيص البكتيريا باستخدام شريـــــط API20 الذي يحتوي على (20) اختباراً، وتبين لدينا ان البكـتيريا المختبرة هي Staphylococcus aureus، وتم عزل الإنزيم للتأكد من وجوده في هذه البكتيريا ضمن الطور اللوغارتمي وذلك بتنميتها لمدة 18 ساعة في الوسط الغذائي المناسب، وتبين انه من النوع الداخل خلوياﹰ بدلالة وجود فعالية للإنزيم في رائق الخلايا المتكسرة دون وجودها في الرائق الخالي من الخلايا البكتيرية. الثانية: تنقية الإنزيم، تمت عملية تنقية الإنزيم على ثلاث مراحل هي: الترسيب بكبريتات الأمونيوم، ومن ثم الفرز الغشائي وأخيرا إمراره بعمود الفصل الكروماتوغرافي باستخدام هلام السيفادكس Sephadex G -100 حيث قـدرت الفعالية النوعية بعد عملية التنقية الأخيرة بحوالي 16.2 مرة بالمقارنة مع فعاليته قبل التنقية (في المستخلص البروتيني الخام). كما تم باستخدام تقنية الترشيح الهلامي تعيين الوزن الجزيئي التقريبي لإنزيم الفوسفاتيز القاعدي الذي قدر بـ (51,000) دالتون.الثالثة: قياس فعالية الإنزيم في الحيوانات المختبرية، أظهرت النتائج وجود زيادة ملحوظة في فعالية الإنزيم في مصل دم الفئران المحقونة بالبكتيريا المرضية مقارنة بفعاليته في مصل دم الفئران السليمة (غير المحقونة).


Article
REACTION KINETICS OF 1,4-DIAMINOBUTANE WITH DIMERIC FATTY ACIDS
حركية تفاعل4,1 - ثنائي أمينو البيوتان مع الحوامض الشحمية ثنائية الجزيئة

Authors: H .Mohammad حسن عبود المحمد --- A .Falah احمد فلاح --- M .Hammoy منال الحموي
Journal: Iraqi Journal of Science المجلة العراقية للعلوم ISSN: 00672904/23121637 Year: 2012 Volume: 53 Issue: 4 Pages: 723-733
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Kinetic studies were carried out on the reaction between 1,4-Diaminobutaneand dimeric fatty acids in melt phase . The reaction was performed at 123, 138, 146, 160, and 170 ºC and followed by determining the acid value of the product .The polyamidation reaction was found to be of overall second order with an activation energy of 28.18kJ mol-1up to 85% conversion and overall third order above 85% conversion .The Degree of Polymerization ,Number Average Molecular Weight, Weight Average Molecular Weight has been calculated during different times , The relationships between Degree of Polymerization ,Number Average Molecular Weight, Weight Average Molecular Weight with the times is linear until85% conversion ,The Refractive index of polyamide solution was measured at different temperatures.

نفذت الدراسة الحركية على التفاعل بين4,1 - ثنائي أمينو البيوتان و الحامض الشحمي ثنائي الجزيئة في الحالة المنصهرة , أنجز التفاعل في الدرجات 123,138,146,160,170)ºC.)و تم تتبعه بتحديد العدد الحامضي(درجة الحامضية) للمنتج .تفاعل الأميدة كان من المرتبة الثانية مع طاقة تنشيط 28.18kJ mol-1حتى نسبة تحول 85%وبعدها يصبح التفاعل من المرتبة الثالثة .حسبت درجة التعددية وكل من معدل الوزن الجزيئي العددي والوزني خلال أزمنة مختلفة ولوحظ أن علاقة كل مما سبق مع الزمن علاقة خطية حتى درجة تحول 85%.تم قياس قرائن الانكسار لمحلول متعدد الأميد عند درجات حرارة مختلفة.


Article
EXTRACTION AND PURIFICATION OF URASE FROM Proteus vulgaris Pv12 ISOLATED FROM CHILDREN INFECTED WITH URINARY TRACT INFECTION IN IRAQ
أستخلاص وتنقية أنزيم اليوريز من البكتريا Proteus vulgaris Pv12 المعزولة من أطفال مصابين بالتهابات المجاري البولية في العراق.

Author: Hadi R. R. Al –Taai هادي رحمن رشيد الطائي
Journal: Diyala Journal of Agricultural Sciences مجلة ديالى للعلوم الزراعية ISSN: 20739524 Year: 2011 Volume: 3 Issue: 1 Pages: 30-37
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

The results of purification of urease was extracted from local isolates Proteus vulgaris Pv12 showed the specific activity 33.33 unit / mg protein by ammonium sulfate with ( 25- 50 ) % percentage of saturated , and specific activity 109 . 68 unit / mg protein , purified 60.03 fold and 55.3% of yield by DEAE sepharose , While the results indicated the specific activity 175.09 of unit / mg protein , purified 90.25 fold and 36.55% of yield by sephacyl S-200chromatograghieles . Using buffer (PEM) 20mM With 7.5 pH. Molecular weight of enzyme was about 215000 Dalton determined by gel filtration. The results indicated the isoelectric point of purified urease that extracted from Proteus vulgaris Pv12 was 5.3.

أظهرت نتائج تنقية أنزيم اليوريز المستخلص من العزلة المحلية Proteus vulgaris Pv12 باستخدام كبريتات الامونيوم أن الفعالية التوعية كانت 3.33 وحدة / ملغم بروتين وان أفضل نسبة إشباع تراوحت مابين ( 25 - 50% ) وعدد مرات التنقية والحصيلة1.91و 68.4% على التوالي, وأشارت النتائج باستخدام عمود التبادل ألايوني DEAE-Sepharoseأن الفعالية النوعية 109.68 وحدة / ملغم بروتين وبعدد مرات تنقية وبحصيلة بلغت55.3 و 60.03% وباستخدام دارئ الفوسفات PEM بتركيز 20 ملي مولاري ورقم هيدروجيني 7.5 وكان استرداد اليوريز عند التركيز الملحي 0.15 ملي مولاري، بينما كانت الفعالية النوعية175.09 وحدة / ملغم بروتين وعدد مرات تنقية وحصيلة إنزيمية 90.25 و 36.55% على التوالي باستخدام طريقة الترشيح الهلامي SephacrylS-200Chromatography , وتم حساب الوزن الجزيئي لليوريز بطريقة الترشيح الهلامي وقد بلغ 215000 دالتون, كما أشارت النتائج إلى أن نقطة التعادل الكهربائي pI لأنزيم اليوريز المنقى والمستخلص من العزلة Proteus vulgaris Pv12 كانت 5.3 .


Article
Evaluation of molecular weight of the immunoglobulin IgY extraction and purification from egg yolk and against coccidial Eimeria tenella in chickens
تقدير الوزن الجزيئي للكلوبيولين المناعي النوعي IgY المستخلص والمنقى من صفار البيض وتقيم فعاليته ضد نوع الطفيلي Eimeria tenella في الدجاج

Authors: Th. A. Salah ثائر عبد القادر صالح --- Sh. A. Aljebory شهاب احمد محمد --- T. A. Al-Aloosi توفيق ابراهيم
Journal: Al-Anbar Journal of Veterinary Sciences مجلة الانبار للعلوم البيطرية ISSN: 19996527/27070603 Year: 2013 Volume: 6 Issue: 1 Pages: 125-144
Publisher: University of Fallujah جامعة الفلوجة

Loading...
Loading...
Abstract

Local isolate of the species Eimeria tenella have been obtained from the cecca of 850 samples from slaughterhouses chickens in the city of Ramadi, and after purification and in vitro Sporolation was diagnosed through the shape and size of the oocyst the sample, as has been confirmed diagnosis of the sample in the veterinary hospital/ Ramadi, The isolated strain have been passaged in susceptible checks type Ross 308 five times to make then more virulent, has been cracking the parasite by an ultrasound Sonicater and extract Sporocyst and Sporozoite, injected Challenge Strain then in laying hens Type Lohmann in different areas under the skin and muscle of the chest and thigh muscle and the muscle of the neck after mixing with the solution of Freund's incomplete oil adjuvant, was then the collection of eggs from the first dose until the end of the fourth dose of the control sequence to moniter immunoglobulin IgY in egg yolk, extracted immunoglobulin IgY level from egg yolk on a daily basis and has Dialysis and the deportation of protein extract crude by Vertical Electrophoresis with some standard protein, and measuring the concentration of crude protein by means of a spectroscope optical Spectrophotometer at wavelength 540, depending on Baurit it reached its highest level 137.12604 mg/egg, were separated IgY using Technology Column Chromatography packed gel Sephacryl S300 HR 95 cm high and 1.6 cm diameter and Determination of molecular weight by separating the dye Blue Dextran 2000 and seven proteins that record different molecular weights and the work of the curve index, were also measured concentration of IgY extracted after separation column by Spectrophotometer it reached its highest level 117.61764 mg/egg, was deported IgY by Electrophoresis with standard IgG for the detection of a package Kama Globulin, conducted revealed clumping of IgY with strain fierce by the use of Single radial immunodiffusion test and Double immunodiffusion Ouchterlony test to determine the extent of specialization against the type of isolation and extraction of focus appropriate for use as a treatment in subsequent experiments, you saved the sample IgY by freezing degree zero -4 C. The results showed significant differences between the treatments serum and blood changes and that the best way to cure by giving injection therapy in the peritoneum and egg yolk inside body compared with negative control and the rest of the transactions.

تم الحصول على عزلة محلية من الطفيلي Eimeria tenella من خلال اخذ منطقة الأعورين من 850 عينة من مجازر ذبح الدجاج في مدينة الرمادي، وبعد تنقيتها وتبويغها خارج الجسم الحي شخصت من خلال شكل وحجم الطفيلي ومنطقة الإصابة، كما تم تأكيد تشخيص العينة في المستشفى البيطري/ الرمادي، حُصل على عتره التحدي من خلال تقوية العزلة وتكثيرها في دجاج فروج لحم نوع Ross 308 خمس مرات، تم تكسير الطفيلي بواسطة جهاز الموجات فوق الصوتية Sonicater واستخراج Sporocyst وSporozoite، حقنت العترة الضاريةChallenge Strain (المستضد) بعد ذلك في الدجاج البياض نوع Lohmann في مناطق مختلفة تحت الجلد وفي عضلة الصدر وعضلة الفخذ وعضلة الرقبة بعد مزجها مع محلولFreund's incomplete oil adjuvant ، جُمع البيض منذ اليوم الأول من الجرعة الأولى وحتى نهاية الجرعة الرابعة لمراقبة تتابع زيادة الكلوبيولين المناعي IgY في صفار البيض، أُستخلص الكلوبيولين المناعي IgY من صفار البيض بشكل يومي وتمت ديلزته وترحيل البروتين المستخلص الخام بواسطة تقنية الترحيل الكهربائي العمودي Electrophoresis مع بعض البروتينات القياسية، وقياس تركيز البروتين الخام بواسطة جهاز المطياف الضوئي Spectrophotometer على طول موجي 540 نانومتر حسب طريقة بايوريت إذ بلغ أعلى مستوى له 137.12609 ملغم/ بيضة، تم فصل IgY باستخدام تقنية كروماتوكرافيا العمودColumn Chromatography المعبأ بهلام Sephacryl S300 HR بارتفاع 95 سم وقطر 1.6 سم وتقدير وزنه الجزيئي من خلال فصل صبغة Blue Dextran 2000 وسبعة بروتينات قياسية مختلفة الأوزان الجزيئية لعمل المنحنى القياسي، بعد ذلك اجري للعينة (IgY) مسح ضوئيScanning Spectra لتحديد الطول ألموجي المناسب من خلال قياس أعلى قمة، إذ تم الحصول على أعلى قمة في الطول ألموجي 280 نانوميتر وبلغت 0.749، كما تم قياس تركيز IgY المستخرج بعد الفصل بالعمود بواسطة Spectrophotometer وعلى طول موجي 280 نانوميتر، إذ بلغ أعلى مستوى له 117.61764 ملغم/ بيضة، تم ترحيل IgY بواسطة Electrophoresis مع IgG القياسي للكشف عن حزمة الكاما كلوبيولين، اجري كشف التلازن عن IgY مع العترة الضارية بواسطة استخدام اختبار Single radial immunodiffusion test واختبار Double immunodiffusion Ouchterlony test لمعرفة مدى تخصصه ضد نوع العزلة واستخراج التركيز الملائم لاستخدامه كعلاج في التجارب اللاحقة، تم حفظ عينة IgY بواسطة التجميد بدرجة -4 م0، أظهرت النتائج وجود فروق معنوية بين المعاملات من ناحية التغيرات الدمية والمصلية وان أفضل وسيلة للعلاج كانت عن طريق إعطاء العلاج بالحقن في الغشاء البريتوني وفي صفار البيض داخل الجسم مقارنة بالسيطرة السالبة ومع بقية المعاملات


Article
Study the Morphological and Mechanical Properties of Ultra-high Molecular weight polyethylene UHMWPE: Polytetrafluroethylene PTFE binary blends
دراسة الخواص الميكانيكية و المجهرية للخلائط الثنائية لبولي اثيلين عالي الوزن الجزيئي (PTFE): بولي تترا فلورواثيلين UHMWPE

Authors: Gaid K. Salman غيد خلف سلمان --- Olfat A. Mahmood الفت احمد محمود --- Alyaa H .Abdalsalam علياء حسين عبد السلام
Journal: Diyala Journal For Pure Science مجلة ديالى للعلوم الصرفة ISSN: 83732222 25189255 Year: 2017 Volume: 13 Issue: 1 - part 1 Pages: 1-13
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

In this research, it has been investigated the effect of addition High performance polymer Polytetrafluroethylene (PTFE) on the Ultra-high molecular weight polyethylene (UHMWPE) mechanical and physical properties. It has been prepared three types of blends (95:5, 90:10 and 85:15) of UHMWPE: PTFE by compression method. Stress-Strain curves of polymer blends have been showed that higher ultimate strength and Young modulus were at 95:5 and decreased gradually as wt. % PTFE increased. FTIR inspection has been also accomplished. Finally SEM results showed incompatibility between the polymers with presence of boundaries between the binary polymers phases.

في هذا البحث، قد تم البحث في تأثير أضافة بوليمرعالي الكفاءة وهو بولي اثيلين تترا فلورواثيلين على الخواص الميكانيكية والفيزياوية لبوليمر البولي اثيلين عالي الوزن الجزيئي. تم تحضير ثلاثة انواع من الخلائط بنسب وزنية (95:5, 90:10 85:15 and) لل [ بولي اثيلين تترا فلورواثيلين:بولي اثيلين عالي الوزن الجزيئي [UHMWPE:PTFE]] بواسطة عملية الكبس. ولقد بينت منحنيات الاجهاد-الانفعال للخلائط البوليمرية ان اقصى مقاومة شد ومعامل مرونة كانت عند نسبة 59:9 وتتناقص تدريجيا بزيادة النسبة الوزنية ل PTFE . فحص تحولات فورير بواسطة الاشعة الحمراء (FTIR) تم انجازه ايضا.اخيرا اظهرت صور المجهر الالكتروني الماسح عدم التوافقية بين البوليمرين مع وجود الحدود بين اطوار البوليمرالثنائي.


Article
Purification and determination the molecular weight and study the kinetic properties of Glucose-6-phosphate dehydrogenase from Diabetic patients
دراسة الخصائص الحركية لإنزيم [G6PD] المستخلص والمنقى من مرضى السكري وتقدير الوزن الجزيئي له

Loading...
Loading...
Abstract

This study was conducted to purifity Glucose 6-phosphate dehydrogenase from diabetic patients by gel filtration technique on Sephadex G100 and determine the molecular weight of enzyme, concentration and kinetic constant [Km, Vmax], study the effect of optimum temperature, substrate, pH. The study includes [60] patients with diabetes mellitus and [60] healthy individual as control. The activity of G6PD was measured after precipitated by [75%] Ammonium Sulfate concentration, using [Tris-HCl] buffer at pH 8.2. The specific activity was calculated [21.5UImg], total activity [706.8UI], number of purification [3.45] enzyme yield [23.188%] and enzyme activity [17.67UIml]. and the molecular weight were [57.82] k.D. The effect of substrate concentration was found to be increased with increasing substrate concentration. The optimum pH was found to be [8.4] and the optimum temperature was [38C]. Michaelis- Menten [Km] value for the enzyme was [3.33mM] and Vmax value was [0.263IUml ].

تنقية إنزيم [G6PD] من مرضى السكري باستخدام تقنية بسيطة هي الترشيح الهلامي بواسطة هلام السيفادكس G-100 وتقدير الوزن الجزيئي للأنزيم في المرضى ومقارنته مع الوزن الجزيئي ومقارنته مع النسبة الطبيعية للوزن الجزيئي وكذلك تقدير الثوابت الحركية للإنزيم وهي ثابت ميكاليس- منتن Kmوقيمة السرعة القصوى Vmax وتقدير قيم تركيز المادة الأساس ودرجة الحرارة والأس الهيدروجيني الأمثل للإنزيم. تتضمن الدراسة 60 عينة من مرضى السكري و60 عينة من الأصحاء حيث تم قياس الكلوكوز وفعالية الإنزيم في المصل وأظهرت النتائج ارتباط معنوي بين نقصان فعالية الإنزيم ومرض السكري وكذلك تم ترسيب الإنزيم باستخدام كبريتات الأمونيوم بنسبة إشباع [75%] ثم بعد ذلك تم تنقية الإنزيم بتقنية الترشيح الهلامي على هلام السيفادكس G-100 واعتمادا على الطريقة ذاتها تم تقدير الوزن الجزيئي للإنزيم. تم حساب الفعالية النوعية [21.5وحدة/ملغم والفعالية الكلية [706.8 وحدة] وعدد مرات تنقية بلغت 3.45مرة والحصيلة الإنزيمية [23.188%] والفعالية الإنزيمية [17.67وحدة/مل]. وتم قياس الوزن الجزيئي باستخدام نفس الطريقة وكان مقدار الوزن الجزيئي للإنزيم [57.82] كيلو دالتون وتم قياس تأثير زيادة تركيز المادة الأساس على فعالية الإنزيم فوجد إن فعالية الإنزيم تزداد بزيادة تركيز المادة الأساس إلى أن تبلغ مستوى ثابت تتوقف فيه الفعالية عن الزيادة مهما زاد تركيز المادة الأساس وأظهر الرسم البياني بينهما بشكل قطع زائد وتم دراسة تأثير الأس الهيدروجيني على الإنزيم فوجد إن الأس الهيدروجيني الأمثل هو [8.4] وتم دراسة تأثير درجة الحرارة على فعالية الإنزيم فوجد إن درجة الحرارة المثلى لعمل الإنزيم هي [38] وتم تقدير الثوابت الحركية فوجد إن قيمة ثابت ميكاليس – منتن هو [Km=3.33mM] وكانت قيمة السرعة القصوى [Vmax=0.263IUml] .


Article
استخلاص وتنقية انزيم بيتا لاكتميز من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis 4TF, 20TF
استخلاص وتنقية انزيم بيتا لاكتميز من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis 4TF, 20TF

Loading...
Loading...
Abstract

Proteus mirabilis β -lactamase of local isolates number 4TF represent karkh side and 20TF represent rusafa side of Baghdad were extracted and purified 23.17, 25.23 fold with yield of 36.66 %, 37.5% and specific activity 11.8, 12.6 of unit/ mg protein by DEAE –cellulose and Sepharose 4B (respectively ).Molecular weight of both enzyme was about 35500 Dalton determined by gel filtration. The study indicated that the isoelectric point of purified β -lactamase that extracted from isolate number 4TF and 20TF was 5.4.

أستخلص أنزيم البيتالاكتميز-lactamase β من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis , الأولى تمثل جانب الكرخ TF) 4 ) والثانية تمثل جانب الرصافة (20TF) وتمت تنقيته باستخدام كروموتوغرافيا عمود التبادل الايوني DEAE cellulose وعمود هلام B 4 Sepharose وقد بلغ عدد مرات التنقية 23.17 , 25.33 وبحصيلة 36.66 % , 37.5 % وفعالية نوعية ( 11.82 , 12.66) وحدة / ملغم للعزلتينTF4 , 20TF على التوالي. تم تعيين الوزن الجزيئي لانزيم بيتالاكتميز باستخدام طريقة كروماتوغرافيا الترشيح الهلامي على عمود Sepharose 4 B وقد بلغ 35500 دالتون لكلا الانزيمين المستخلصين من العزلتين 20TF ,4TF .أشارت الدراسة إلى أن نقطة التعادل الكهربائي pI لانزيم بيتالاكتميز المنقى والمستخلص من العزلتين 20TF و4TF هو 5.4 .

Listing 1 - 10 of 11 << page
of 2
>>
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (11)


Language

Arabic (6)

English (3)

Arabic and English (2)


Year
From To Submit

2018 (2)

2017 (1)

2016 (1)

2013 (2)

2012 (1)

More...