research centers


Search results: Found 3

Listing 1 - 3 of 3
Sort by

Article
Phoenix dactylifera L.توصيف انزيم اليورييز المنقى من نوى تمر الزهدي

Loading...
Loading...
Abstract

Characterization of urease extracted from Zahdi seeds showed that themolecular weight was 409,260 and 89,125 Daltons as determined by gel filtrationand SDS- polyacrylamide gel electrophoresis, respectively. This indicates thatthe enzyme is composed of five similar units bounded by disulfide bonds, theisoelectric point (pI) was 5.1. The optimum pH for the enzyme activity andstability were 8 and 7.5-8.0 respectively. The optimum temperature of theenzyme activity was 40 oC and that for stability was 35 oC for 15 minutes, usingsodium phosphate buffer at pH 8.0 and the maximum activity of the enzymewas at ionic strength of 0.25M. Kinetic studies showed that Km and Vmax valueswere 10.53 and 1110 mmole/ min, respectively, when urea was used as substrate

الخلاصةتم توصيف اليورييز المنقى من نوى تمر الزهدي ، إذ بلغ وزنه الجزيئي 409260 دالتون عندتعيينه بطريقة الترشيح الهلامي و 89125 دالتون عند تعيينه بطريقة الترحيل الكهربائي في هلام الاكريلمما يدل على أن الانزيم يتألف من خمس وحدات متماثلة مرتبطة معاً بآواصر ثنائية SDS امايد بوجود5.1 ، وكانت قيم الرقم الهيدروجيني الأمثل لفعالية وثبات (pI) الكبريتيد. بلغت قيمة نقطة تعادل الشحنة8 على التوالي. أما ثبات الانزيم فقد ظهر عند قوة آيونية 0.2 مولار - الانزيم مساوية الى 8 و 7.5Vmax والسرعة القصوى Km م ولمدة 30 دقيقة. قدرت قيم ثابت ميكاليس – منتن ° ودرجة حرارة 37فكانت 10.53 و 1110 ملي مولار / دقيقة على التوالي عند استخدام اليوريا مادةً أساس.PDF


Article
EXTRACTION AND PURIFICATION OF URASE FROM Proteus vulgaris Pv12 ISOLATED FROM CHILDREN INFECTED WITH URINARY TRACT INFECTION IN IRAQ
أستخلاص وتنقية أنزيم اليوريز من البكتريا Proteus vulgaris Pv12 المعزولة من أطفال مصابين بالتهابات المجاري البولية في العراق.

Author: Hadi R. R. Al –Taai هادي رحمن رشيد الطائي
Journal: Diyala Journal of Agricultural Sciences مجلة ديالى للعلوم الزراعية ISSN: 20739524 Year: 2011 Volume: 3 Issue: 1 Pages: 30-37
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

The results of purification of urease was extracted from local isolates Proteus vulgaris Pv12 showed the specific activity 33.33 unit / mg protein by ammonium sulfate with ( 25- 50 ) % percentage of saturated , and specific activity 109 . 68 unit / mg protein , purified 60.03 fold and 55.3% of yield by DEAE sepharose , While the results indicated the specific activity 175.09 of unit / mg protein , purified 90.25 fold and 36.55% of yield by sephacyl S-200chromatograghieles . Using buffer (PEM) 20mM With 7.5 pH. Molecular weight of enzyme was about 215000 Dalton determined by gel filtration. The results indicated the isoelectric point of purified urease that extracted from Proteus vulgaris Pv12 was 5.3.

أظهرت نتائج تنقية أنزيم اليوريز المستخلص من العزلة المحلية Proteus vulgaris Pv12 باستخدام كبريتات الامونيوم أن الفعالية التوعية كانت 3.33 وحدة / ملغم بروتين وان أفضل نسبة إشباع تراوحت مابين ( 25 - 50% ) وعدد مرات التنقية والحصيلة1.91و 68.4% على التوالي, وأشارت النتائج باستخدام عمود التبادل ألايوني DEAE-Sepharoseأن الفعالية النوعية 109.68 وحدة / ملغم بروتين وبعدد مرات تنقية وبحصيلة بلغت55.3 و 60.03% وباستخدام دارئ الفوسفات PEM بتركيز 20 ملي مولاري ورقم هيدروجيني 7.5 وكان استرداد اليوريز عند التركيز الملحي 0.15 ملي مولاري، بينما كانت الفعالية النوعية175.09 وحدة / ملغم بروتين وعدد مرات تنقية وحصيلة إنزيمية 90.25 و 36.55% على التوالي باستخدام طريقة الترشيح الهلامي SephacrylS-200Chromatography , وتم حساب الوزن الجزيئي لليوريز بطريقة الترشيح الهلامي وقد بلغ 215000 دالتون, كما أشارت النتائج إلى أن نقطة التعادل الكهربائي pI لأنزيم اليوريز المنقى والمستخلص من العزلة Proteus vulgaris Pv12 كانت 5.3 .


Article
استخلاص وتنقية انزيم بيتا لاكتميز من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis 4TF, 20TF
استخلاص وتنقية انزيم بيتا لاكتميز من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis 4TF, 20TF

Loading...
Loading...
Abstract

Proteus mirabilis β -lactamase of local isolates number 4TF represent karkh side and 20TF represent rusafa side of Baghdad were extracted and purified 23.17, 25.23 fold with yield of 36.66 %, 37.5% and specific activity 11.8, 12.6 of unit/ mg protein by DEAE –cellulose and Sepharose 4B (respectively ).Molecular weight of both enzyme was about 35500 Dalton determined by gel filtration. The study indicated that the isoelectric point of purified β -lactamase that extracted from isolate number 4TF and 20TF was 5.4.

أستخلص أنزيم البيتالاكتميز-lactamase β من العزلتين المحليتين Proteus mirabilis , الأولى تمثل جانب الكرخ TF) 4 ) والثانية تمثل جانب الرصافة (20TF) وتمت تنقيته باستخدام كروموتوغرافيا عمود التبادل الايوني DEAE cellulose وعمود هلام B 4 Sepharose وقد بلغ عدد مرات التنقية 23.17 , 25.33 وبحصيلة 36.66 % , 37.5 % وفعالية نوعية ( 11.82 , 12.66) وحدة / ملغم للعزلتينTF4 , 20TF على التوالي. تم تعيين الوزن الجزيئي لانزيم بيتالاكتميز باستخدام طريقة كروماتوغرافيا الترشيح الهلامي على عمود Sepharose 4 B وقد بلغ 35500 دالتون لكلا الانزيمين المستخلصين من العزلتين 20TF ,4TF .أشارت الدراسة إلى أن نقطة التعادل الكهربائي pI لانزيم بيتالاكتميز المنقى والمستخلص من العزلتين 20TF و4TF هو 5.4 .

Listing 1 - 3 of 3
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (3)


Language

Arabic (3)


Year
From To Submit

2011 (1)

2009 (1)

2007 (1)