research centers


Search results: Found 15

Listing 1 - 10 of 15 << page
of 2
>>
Sort by

Article
Study the effect of gamma radiation on the some properties of glass and glass-ceramic immobilize nuclear waste
تأثير اشعة كاما على بعض خواص الزجاج والزجاج – سيراميك المستعمل لتثبيت النفايات المشعة

Loading...
Loading...
Abstract

Vitrifications process one of the important methods to immobilize nuclear waste. In this research nuclear waste (Strontium Oxides) with molecular weight (5%) was immobilized by vitrification methods in two types of borosilicate glass (c-type) which are glass and glass-ceramics. To investigate the physical, chemical and mechanical properties of glass and glass-ceramic after immobilize nuclear waste these samples irradiated by gamma ray radiation. Co-60 was used as gamma a irradiation with dose rate 0.38 kGy/hr for different period of time. It’s found that gamma radiation affected the glass and glass-ceramic properties. From phase analysis by the x-ray diffraction for glass-ceramic samples proved that at doses 343kGy change the crystalline glass to amorphous glass. A conclusion from these ionization studies is that the limited magnitude of Strontium ion leaching associated with ionization damage does not appear to pose any direct problems for the safe storage of nuclear waste glass.

ان عملية معالجة النفايات المشعة بواسطة تثبيتها في الزجاج واحدة من الطرق المهمة لمنع حركة النفايات النووية. في هذا البحث استعمل أوكسيد السنترنتيوم بنسبة وزنية 5% كنفايات مشعة، زجج في نوعين من الزجاج: البورسليكات )نوع (C الزجاج والزجاج-السيراميك. وتم دراسة الخواص الفيزيائية والكيميائية للزجاج والزجاج-السيراميك بعد تزجيج النفايات النووية المشعة بواسطة تشعيعها بأشعة كاما. تم استخدام الكوبلت-60 كنظير باعث لاشعة كاما بمعدل جرعة 0.38 كيلو كراي/ ساعة لفترات مختلفة من الزمن. وجد أن أشعة كاما أثرت على خواص الزجاج والزجاج-السيراميك، وعند الجرعة الاشعاعية 343 كيلو كراي تحول الزجاج-السيراميك من الطور البلوري الى زجاج عشوائي.ومن نتائج هذه الدراسة تبين أن نضوح أيون السترونتيوم بعد التعرض لاشعة كاما يكون قليل جدا بحيث لايشكل خطر، لذلك فان خزن النفايات المشعة في الزجاج تكون طريقة جيدة.


Article
Extraction, Purification, Characterization and Immobilization of Sheep Pepsin

Authors: Munir A. Jasim --- Zena K. Al -Essa
Journal: Kufa Journal for Agricultural Sciences مجلة الكوفة للعلوم الزراعية ISSN: 20727798 23128186 Year: 2014 Volume: 6 Issue: 4 Pages: 202-223
Publisher: University of Kufa جامعة الكوفة

Loading...
Loading...
Abstract

The present study aimed to isolate pepsin enzyme Ec : 3.423.1 from sheep stomach and purified it , it's characteristics were studied as free and immobilize under various conditions. The enzyme was extracted from the stomach using five extraction solutions in order to find out the extraction solution , the study revealed that sodium chloride (6%) with Boric acid (2%) solution was the best extraction solution which gave the highest specific activity 14.3 unit / mg .Protein content for the crude enzyme extracts were concentrated using saturated ammonium sulfate in arrange of 30-70%, Dialysis was done using distilled water. Ion exchange chromatography DEAE–Sephadex A-50 was used to complete purification of Sheep pepsin followed by gel filtration using Sephadex G-100, Purification Folds 27.64 time and the yield was 18.4%.Electrophoresis process using poly acrylamide gel in the absence of SDS observe the presence of one protein band which indicates the complete purification of Sheep pepsin. Sheep pepsin molecular weight was 33700 Dalton when it was evaluated using poly acrylamide electrophoresis in the presence of SDS. The sheep pepsin was immobilized with agar in 3% concentration. The remainder enzyme activity for agar Immobilized Sheep pepsin were 25% after 7 times using and the remainder enzyme activity for agar Immobilize Sheep pepsin were 22% which stored for 60 days in 4°C. The optimal pH for proteolytic activity for free and Immobilize Sheep pepsin was 2,On other hand the pH value 5.8 was the highest clotting activity for free and Immobilize Sheep pepsin. The clotting activity decreased with the increase of pH for 5.8-7.The optimal pH for the stability of free and Immobilize Sheep pepsin are 2.The free and Immobilize enzymes lost their activities at alkaline pH values 8 and 9.The optimal temperatures of proteolytic activity for free Sheep pepsin was 35 °C and 45°C for its Immobilized form. The optimal temperature for clotting activity for free and Immobilize Sheep pepsin was 3°C .The optimal temperature for free and Immobilize sheep pepsin stability ranged from 15 to 3°C. Both free and Immobilize Sheep pepsin lost their activities completely at 75°C, 85°C respectively. The activation energy for free and immobilize pure Sheep pepsin was 8.13 kcal. Mol-1 and 10.79 kcal. Mol-1 respectively.


Article
Characterization and immobilization of purified polyphenol oxidase extracted from banana peel

Author: Ghazi M. Aziz1 , Ali J. Al - Sa'ady2 , Dalal S. Bedan3
Journal: Iraqi Journal of Biotechnology المجلة العراقية للتقانات الحياتية ISSN: 18154794 Year: 2018 Volume: 17 Issue: 2 Pages: 13-22
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

This study was undertaken to obtain a crude extract of polyphenol oxidase (PPO) from banana peel in addition to purification and characterization to determining the optimal temperature, pH, the storage periods , number of used times and dyes decolrization. A partial purified polyphenol oxidase from banana peel was immobilized by agarose and Calcium Alginates. The entrapment of PPO by the Calcium alginate showed the best method for the immobilization. The immobilized and free PPO enzyme properties were studied. The results of study showed the optimal pH of free and immobilized PPO enzyme activities from banana peel were 7.0; the optimal pH of free PPO enzyme stability ranged from 6.0 - 7.0. The optimal pH of immobilized PPO enzyme stability ranged between7 - 8. The optimal temperatures of free and immobilized PPO activity extracted from banana peel were 35ᴼC and the free enzyme was stabilized in temperature 35 ᵒC then the enzyme activity began to decrease and it was lost at 60ᵒC; the immobilized enzyme remained stable in temperature ranged 35-55 ᵒC. The immobilized PPO activity which incubated for more times with catechol decreased after ninth time of using, the experiment showed that the activity of immobilized enzyme decreased with long storage period. The neutral red, acridine and toluidine were decolorized and showed a change in their absorbance values after the immobilized PPO incubate for a time while no analysis occurred for other dyes.


Article
Immobilization of Vibrio cholerae S1 (NAG) L-Glutaminase on Different Supports
تقييد انزيم الكلوتامينيز المستخلص من Vibrio cholerae S1 بامتزازه على مواد ساندة مختلفة.

Author: Shatha Salman Hassan شذى سلمان حسن
Journal: Baghdad Science Journal مجلة بغداد للعلوم ISSN: 20788665 24117986 Year: 2010 Volume: 7 Issue: 2 Pages: 969-976
Publisher: Baghdad University جامعة بغداد

Loading...
Loading...
Abstract

Sixteen Vibrio isolates producing L-glutaminase were obtained from clinical and water samples , one isolate was selected according to its’ highest enzyme productivity , it was identified as Vibrio cholerae (NAG) and coded as V. cholerae S1. The bacteria was cultured in a liquid medium (containing L-glutamine) , L-glutaminase was extracted from the cells by ultrasonication , the enzyme was precipitated by 30 % saturation of ammonium sulphate , dialyzed and immobilized by adsorption on different supports including Sephadex G-100 , cellulose powder , starch , silica gel , glass beads and charcoal.Sephadex G-100 retained most of enzyme activity (90 %) followed by starch (78 %) , then silica gel and cellulose powder (71 %) while glass beads and charcoal retained 58 % only.The immobilized enzyme was subjected to different temperatures and pHs. The results showed that the immobilized enzyme is more stable than the free enzyme in different temperatures and pHs. Silica gel was the best matrix for protecting L-glutaminase against heat , it retained 52 and 22 % of the original activity after 2 hrs of incubation at 50 and 60 ۫c respectively while the free enzyme retained 30 and 10 % at the same conditions.The immobilized enzyme was more stable at pH 7 than at pH 4 or 10 . the enzyme adsorbed on Sephadex G-100 retained the maximum activity (98 %) at pH 7 for 2 hrs , while it was 73 % for the free enzyme.The immobilized L-glutaminase of V. cholerae S1 (with Sephadex G-100) was stored at 4 ۫c for 30 days , the remaining activity was 35 % , while it was 18 % for the free enzyme.It can be concluded from these results that V. cholerae S1 L-glutaminase can be immobilized on different inert materials, Sephadex G-100 is more suitable in this project , Silica gel can protect the enzyme against heat. In general the immobilized enzyme is more stable at different temperatures , pH and time than the free enzyme.

تـــــم الحصـول عـــــلـــى ست عشرة عزلة لبكتريا Vibrio منتجة لانزيم الكلوتامينيز (L-glutaminase) من نماذج سريرية ومياه ، وانتخبت عزلة واحدة اعتماداً على انتاجيتها الاعلى للانزيم ، وشخصت على انها Vibrio cholerae (NAG) واعطي لها الرمز S1.نميت البكتريا في وسط سائل (يحتوي على الكلوتامين) ، واستخلص الانزيم من الخلايا بعد تكسيرها بالموجات فوق الصوتية.ورسب الانزيم باستعمال كبريتات الامونيوم بنسبة اشباع 30% ، وتمت ديلزته ، ثم قيد بامتزازه على مواد ساندة مختلفة تضمنت السيفادكس (Sephadex G-100) ، ومسحوق السليلوز ، والنشا ، وهلام السليكا ، والخرز الزجاجية ، والفحم. بينت النتائج ان Sephadex G-100 يحتفظ بمعظم فعالية الانزيم (90 %) يعقبه النشا (78 %) ثم هلام السليكا والسليلوز (71 %) بينما أحتفظ الفحم والخرز الزجاجية بـ 58 % فقط من فعالية الانزيم.تم تعريض الانزيم المقيد والحر لدرجات حرارية وقيم رقم هيدروجيني مختلفة ، ولوحظ ان الانزيم المقيد اكثر ثباتاً من الانزيم الحر في درجات الحرارة المختلفة وقيم الرقم الهايدروجيني ، واظهر هلام السليكا حماية جيدة للانزيم في درجات الحرارة العالية إذ بقي محتفظاً بـ 54 % و 22 % من الفعالية الاصلية عند تعريضه لدرجة 50 و 60م لمدة ساعتين على التوالي في حين احتفظ الانزيم الحر بـ 30 % و 10 % في هاتين الدرجتين.لوحظ ان الانزيم المقيد اكثر ثباتاً برقم هايدروجيني 7 مما عليه برقم 4 او 10 واحتفظ الانزيم المقيد بالسيفادكس (Sephadex G-100) باعلى نسبة فعالية (98 %) عند الرقم الهايدروجيني 7 لمدة ساعتين بينما احتفظ الانزيم الحر بـ 73 % في الظروف نفسها. وعندما حفظ الانزيم المقيد بدرجة 4م لمدة شهر بقي محتفظاً بـ 35 % من فعاليته قياساً بالانزيم الحر الذي احتفظ بـ 18 %.من هذه النتائج يتبين ان انزيم الكلوتامينيز المنتج من بكتريا V. cholerae S1 يمكن تقييده بطريقة الامتزاز على مواد مختلفة ، وان Sephadex G-100 مادة ملائمة لتقييده والحفاظ على فعالية عالية ، وان هلام السليكا يحمي الانزيم من الحرارة العالية بشكل افضل من غيره والانزيم المقيد عموماً اكثر ثباتاً من الانزيم الحر في درجات الحرارة وقيم الرقم الهيدروجيني المختلفة فضلاً عن ثباته الخزني.


Article
Study of Immobilization β-galactosidase purified from mold Aspergillus oryzae by solid state fermentations and it's applications in some dairy products
دراسة تقييد البيتاكالاكتوسايديز المنقى من عفن Aspergillus oryzae بطريقة تخمرات الحالة الصلبة وتطبيقه في بعض منتجات الالبان

Loading...
Loading...
Abstract

Chitosan was found to be the best immobilizer for β -galactosidase with efficiency 76.60% . Characteristics of the immobilized enzyme was studied , It was found that the best amount of enzyme to chitosan granules was 0.75 ml /0.5 gm, The optimum pH and temperature of the immobilized enzyme were found to be the same as for the free enzyme , however , a wider range of stability of both characters was observed . Immobilized enzyme activity by galactose was decreased in comparison with the free enzyme , The immobilized enzyme was found to retain 71.35% of β-galactosidase activity after 10 fold of use, The stability of the free and immobilized enzyme was studied at different storage periods. It was found that the immobilized enzyme retain all its activity at 5ºC, but about 9% of its activity was lost at 25 ºC ,while the free enzyme lost more than 12% and 29 % of its activity when stored at 5 ºC and 25 ºC respectively for 30 days . It was found that , for both free and immobilized enzyme , the highest hydrolysis of the lactose was when using lactose- acetate buffer solution which reached 66.2% and 81.54% respectively for 6 hours incubation at 50 º C , The lowest hydrolysis was found in in skim milk which were 40.72% and 61.84% , While in the whey it was 49.35% and 66.47% respectively.

أظهر استعمال الكايتوسان تفوقاً في التقييد بكفاءة 76.60 % ودرست صفاته فوجد ان افضل كمية مضافة من الانزيم هي 0.75 مل / 0.5 غرام كايتوسان, كما وجد ان ا لرقم الهيدروجيني الامثل ودرجة الحرارة المثلى للانزيم المقيد مماثلة للانزيم الحر(50 م و(pH 5, الا انه حصل اتساع في مدى الثبات لكلا الصفتين , كما لوحظ انخفاض تأثير التثبيط بسكر الكالاكتوز على فعالية الانزيم المقيد مقارنة بالانزيم الحر , واحتفظ الانزيم المقيد بنسبة 71.35 % من الفعالية بعد استعماله 10 مرات. درس ثبات الإنزيم الحر والمقيد خلال مدد الخزن اذ لوحظ ان الانزيم المقيد احتفظ بكامل فعاليته عند درجة حرارة 5 م الا انه فقد اقل من 9 % من فعاليته عند 25 °م في حين ان الأنزيم الحر فقد اكثر من 12 % و 29 % من فعاليته عند الخزن بدرجة 5 و 25° م على التوالي خلال 30 يوم من الخزن . وجد عند استعمال الانزيم الحر والمقيد في تحليل سكر اللاكتوز ان اعلى نسبة تحلل كانت للاكتوز المتواجد في دارئ الخلات اذ وصلت الى 66.2 % و 81.54 % وفي الحليب الفرز40.72 % و61.84 % بينما في الشرش كانت نسبة التحلل 49.35 % و66.47 %عنداستخدام الانزيم الحر والمقيد على التوالي بعد 6 ساعات من الحضن على درجة 50 م.


Article
SIMULATION OF ENZYME CATALYSIS IN CALCIUM ALGINATE BEADS
محاكاة تحفيز الانزيم في كريات من الجينات الكالسيوم

Author: Ameel M. Al-Mayah اميل محمد رحمن
Journal: DIYALA JOURNAL OF ENGINEERING SCIENCES مجلة ديالى للعلوم الهندسية ISSN: 19998716/26166909 Year: 2013 Volume: 6 Issue: 3 Pages: 40-63
Publisher: Diyala University جامعة ديالى

Loading...
Loading...
Abstract

In the present study, a general mathematical model for a fixed bed–immobilized enzymereactor was developedto simulate the process of diffusion and reaction inside the biocatalyst particle. The modeling and simulation of starch hydrolysis using immobilized α–amylase was used as a model for this study. Corn starch hydrolysis was carried out at constant pH of 5.5 and temperature of 50°C. The substrate flowrate was ranging from 0.2 – 5.0 ml/min, substrate initial concentrations 1 to 100 g/L. α–amylase was immobilized on to calcium alginate hydro-gel beads of 2mm average diameter.In this work Michaelis–Menten kinetics has been considered. The effect of substrate flow rate (i.e. residence time) and initial concentration on intra-particle diffusion has been taking into consideration. The performance of the system is found to be affected by the substrate flow rate and initial concentrations. The reaction is controlled by the reaction rate. The model equation was a non-linear second order differential equation simulated based on the experimental data for steady state condition. The simulation was achieved numerically using FINITE ELEMENTS in MATLABSoftware package. The simulated results give satisfactory results for substrate and product concentration profile within the biocatalyst bead.

طور في هذه الدراسة موديل رياضي لمحاكاة عملية التفاعل الكيمياوي والانتشار داخل العامل المساعد الحيوي المحمل في مفاعل ذو الحشوة الثابتة. تم استعمال تفاعل التحلل المائي للنشأ باستعمال انزيم الفا- اميليز لايجاد الموديل الرياضي والمحاكاة لهذه الدراسة. اجري تفاعل التحلل المائي للنشاء في دالة الرقم الهيدروجيني 5.5 وبدرجة حرارة 50˚م. تراوح معدل جريان المادة المتفاعلة من 0.2 الى 5 مل/دقيقة، وتركيز المادة المتفاعلة الابتدائي من 1 الى 100 غم/لتر. تم تحميل انزيم الفا-اميليز على كريات من الجينات الكالسيوم الجيلاتينية بمعدل قطر 2 ملم. في هذه الدراسة، تم اعتماد حركية Michaelis–Menten. ان تاثير معدل جريان المادة المتفاعلة (زمن استبقاء المادة المتفاعلة) والتركيز الابتدائي على انتشار المواد داخل جسيمة العامل المساعد، تم اخذهما بنظر الاعتبار، وقد وجد بان النظام يتأثر بهذه المتغيرات. ان الخطوة الحاكمة لهذا التفاعل هي سرعة التفاعل. ان معادلة الموديل الرياضي كانت معادلة غير خطية من المرتبة الثانية واجريت المحاكات لها بالاعتماد على بيانات التجارب المختبرية وبظروف الحالة المستقرة. تم اجراء المحاكاة باستعمال طريقة FINITE ELEMENTS وباستعمال برنامج MATLAB. اعطت نتاج المحاكاة نتائج مرضية لتراكيز المادة المتفاعلة والناتجة خلال جسيمة العامل المساعد الحيوي.


Article
Extraction, Purification, Characterization and Immobilization of Chicken Pepsin and Using it in Protein hydrolysate
أستخلاص وتنقیة وتوصیف وربط ببسین الدجاج واستعماله في تحضیر متحلل بروتیني

Authors: Zena K. Issa زینة كاظم عیسى --- Munir A. Jasim منیر عبود جاسم
Journal: Basrah Journal of Agricultural Sciences مجلة البصرة للعلوم الزراعية ISSN: 18175868 Year: 2013 Volume: 26 Issue: 2 Pages: 110-123
Publisher: Basrah University جامعة البصرة

Loading...
Loading...
Abstract

The present study aimed to Isolate pepsin enzyme Ec: 3.4.23.1 from someanimal sources and Purified it and Studied it’s Characteristics and Immobilized it as well asit’s practical applications in food industry. The enzyme was extracted from the stomach ofthree animal sources (Sheep, Chicken and Nuwaibi fish) using five extraction solutionsincluding Distilled water , Sodium chloride (10%) solution , Sodium chloride (6%) Boricacid (2%) solution ,Sodium Phosphate 0.1M and an pH 7.3 solution and Tris-acetic acid0.4M and an pH 7.6 solution in order to find out the best source of enzyme and the bestextraction solution . Sheep's stomach was the best source of enzyme , Sodium chloride(6%) Boric acid (2%) solution was the best extraction solution which gave the highestspecific activity 14.3 unit / mg .Protein content for the crude enzyme extracts were concentrated using saturated ammonium sulfate in arrange 30-70% , 20-90% and 20-60% forSheep, Chicken and Nuwaibi fish pepsin respectively, Dialysis was done using distilledwater. Dialyzed Chicken pepsin possesses the highest proteolytic activity. The dialyzedchicken pepsin Immobilized study with four carriers including Silica gel, SRF Resinous,Calicium Alginate and Agar showed that the best carrier was agar which gave themaximum Immobilized efficiency 67%.The best optimum concentration for Immobilizedialyzed chicken pepsin with agar was 3% with the highest proteolytic enzyme 75%. Thepurified sheep pepsin was Immobilized with agar in 3% concentration .The remainderenzyme activity for agar Immobilized pure Sheep pepsin and dialyzed Chicken pepsin were25% , 21% respectively after 7 times using and the remainder enzyme activity for agarImmobilize pure Sheep pepsin and dialyzed Chicken pepsin wer 22%, 27% respectivelywas stored for 60 days in 4 °C. The optimal pH for proteolytic activity for pure free andImmobilize dialyzed Chicken pepsin was 2 .The optimal pH for the stability of free andImmobilize dialyzed Chicken pepsin are 3. The free and Immobilize enzymes lost theiractivities at alkaline pH values 8 and 9. The optimal temperature for free dialyzed Chickenpepsin was 45 ◌C and 55 °C for its Immobilize form. The optimal temperature for clottingactivity for free and Immobilize dialyzed chicken pepsin was 35°C .The optimaltemperature for free and Immobilize dialyzed Chicken pepsin stability was 15-45 ◌C. Bothfree and Immobilize dialyzed Chicken pepsin lost their activities completely at 85°C. AgarImmobilized dialyzed Chicken pepsin was utilized in the preparation of protein concentratereached the maximum hydrolysis in 180 min. Immobilize Chicken pepsin hydrolysis wasapproximately similar to free Chicken pepsin which reached 2.6, 2.8 respectively.

بعض المصادر الحیوانیة وتنقیته EC: المستخلص: هدفت الدراسة الحالیة الى استخلاص انزیم الببسین 3.4.23.1ودراسة بعض صفاته وربطه واستعماله في التطبیقات العملیة في مجال الصناعات الغذائیة ، استخلص الانزیم من معدة ثلاثةانواع من الحیوانات ( الاغنام ، الدجاج ، سمك النویبي ) باستعمال خمسة محالیل استخلاص تضمنت الماء المقطر، محلولكلورید الصودیوم بتركیز 10 % ، محلول كلورید الصودیوم بتركیز 6 % الحاوي على 2 % حامض بوریك ، محلول فوسفاتبتركیز 0.4 مولاري برقم Tris-acetic acid الصودیوم الدارىء بتركیز 0.1 مولاري ورقم هیدروجیني 7.3 ومحلولهیدروجیني 7.6 لغرض تحدید افضل مصدر للانزیم وافضل محلول استخلاص وقد وجد ان معدة الاغنام كانت افضل مصدرللحصول على الانزیم وان محلول كلورید الصودیوم 6% الحاوي على 2% حامض البوریك هو افضل محلول استخلاص اذاعطى اعلى فعالیة نوعیة للانزیم والتي بلغت 14.3 وحدة/ملغم .بعد ذلكركز المحتوى البروتیني للمستخلصات الانزیمیة الخام60 % لببسین الاغنام والدجاج وسمك -20 ، %90-20 ، %70- باستعمال كبریتات الامونیوم بنسبة اشباع تراوحت بین 30النویبي على التوالي ، ثم اجریت عملیة الدیلزة باستعمال الماء المقطر ، وقد اعطى ببسین الدجاج المنقى جزئیاً اعلى فعالیة،SRF انزیمیة. اظهرت دراسة ربط ببسین الدجاج المنقى جزئیاً باربعة انواع من المواد الرابطة تضمنت السلیكاجل ،راتنجالجینات الكالسیوم والاكار ان افضل مادة ربط هي الاكار اذ اعطي اعلى كفاءة ربط والتي بلغت 67 %.كان افضل تركیزلربط ببسین الدجاج المنقى جزئیاً بالاكار هو 3 % اذ اعطى اعلى فعالیة انزیمیة والتي بلغت 75 %. بلغت الفعالیة المتبقیةلببسین الدجاج المنقى جزئیاً المرتبط بالاكار 21 % بعد استعماله 7 مرات، وبلغت الفعالیة المتبقیة لببسین الدجاج المنقىجزئیاً المر تبط بالاكار 27.6 % عند خزنه لمدة 60 یوم بدرجة حرارة 4 م. وجد ان الرقم الهیدروجیني الامثل للفعالیة التحلیلیةلببسین الدجاج المنقى جزئیاً الحر والمرتبط هو 2 ، ووجد ان الرقم الهیدروجیني الامثل لثبات ببسین الدجاج المنقى جزئیاًالحر والمرتبط كان 3 وان كلا الانزیمین الحر والمرتبط فقدا فعالیتهما عند الارقام الهیدروجینیة القاعدیة 8 و 9 .كانت درجةالحرارة المثلى للفعالیة التحللیة لببسین الدجاج المنقى جزئیاً الحر 45 م والمرتبط 55 م ، ووجد ان درجة الحرارة المثلى لثبات45 م وان ببسین الدجاج المنقى جزئیا الحر والمرتبط فقد - ببسین الدجاج المنقى جزئیاً الحر والمرتبط كانت تتراوح بین 15فعالیته بالكامل عند 85 م. استعمل ببسین الدجاج المنقى جزئیاً المرتبط بالاكار في تحضیر متحلل بروتیني من سمك النویبيووجد ان التحلل البروتیني بلغ اقصاه في فترة 180 دقیقة وان تحلل ببسین الدجاج المرتبط كان مقارب لتحلل ببسین الدجاج2.8 مل على التوالي . ، الحر حیث بلغ 2.6


Article
Extraction, Purification,Characterization and Immobilization of Chicken Pepsin and Using it in Soft Cheese Industry
أستخلاص وتنقیة وتوصیف وربط ببسین الدجاج واستعمالھ في صناعة الجبن الابیض الطري

Authors: Zena K. Issa زينة كاظم عيسى --- M. A. Jasim
Journal: Basrah Journal of Agricultural Sciences مجلة البصرة للعلوم الزراعية ISSN: 18175868 Year: 2014 Volume: 27 Issue: 1 Pages: 143-158
Publisher: Basrah University جامعة البصرة

Loading...
Loading...
Abstract

The present study aimed to isolate pepsin enzyme Ec: 3.4.23.1 from some animalsources and purified it and Studied it’s characteristics and immobilized it as well as it’s practicalapplications in food industry. The enzyme was extracted from the stomach of three animalsources (Sheep, Chicken and Nuwaibi fish ) using five extraction solutions including distilledwater , Sodium chloride (10%) solution , Sodium chloride (6%) Boric acid (2%) solution,Sodium Phosphate 0.1M and an pH 7.3 solution and Tris-acetic acid 0.4M and an pH 7.6solution in order to find out the best source of enzyme and the best extraction solution .Sheep'sstomach was the best source of enzyme, Sodium chloride (6%) Boric acid (2%) solution was thebest extraction solution which gave highest specific activity 14.3 unit / mg .Protein content forthe crude enzyme extracts were con centrated using saturated ammonium sulfate in arrange 30-70% , 20-90% and 20-60% for Sheep, chicken and Nuwaibi fish pepsin respectively. DialyzedChicken pepsin possesses the highest proteolytic activity . The dialyzed chicken pepsinImmobilized study with four carriers including Silica gel,SRF Resinous ,Calcium Alginate andAgar showed that the best carrier was agar which gave the maximum Immobilized efficiency67%.The best optimum concentration for Immobilize dialyzed chicken pepsin with agar was 3%with the highest proteolytic enzyme 75%. The purified sheep pepsin was Immobilized with agarin 3% concentration .The remainder enzyme activity for agar Immobilized pure Sheep pepsinand dialyzed Chicken pepsin were 25% , 21% respectively after 7 times using and the remainderenzyme activity for agar Immobilize pure Sheep pepsin and dialyzed Chicken pepsin were 22%,27% respectively was stored for 60 days in 4 °C. The optimal pH for clotting activity for free andImmobilize dialyzed Chicken pepsin was 5.8. The optimal pH for the stability of free andImmobilize dialyzed Chicken pepsin are 3.The optimal temperature for clotting activity for freeand Immobilize dialyzed chicken pepsin was 35 ◌C .The optimal temperature for free andImmobilize dialyzed Chicken pepsin stability was 15-45°C. Agar Immobilized dialyzed makingChicken pepsin was utilized in soft cheese results revealed that the Chemical composition andorganoleptic evaluation of cheese was compatible with cheese produced in traditional methods,This result is an indicator to enzyme efficiency in soft cheese and the possibility to use it as Calfrennet alternative and it can be used for more than one time in cheese making.

هدفت الدراسة الحالية الى استخلاص انزيم الببسين EC:3.4.23.1 من بعض المصادر الحيوانية وتنقيته ودراسة بعض صفاته وربطه واستعماله في التطبيقات العملية في مجال الصناعات الغذائية ، استخلص الانزيم من معدة ثلاثة انواع من الحيوانات ( الاغنام ، الدجاج ، سمك النويبي ) باستعمال خمسة محاليل استخلاص تضمنت الماء المقطر، محلول كلوريد الصوديوم بتركيز 10% ، محلول كلوريد الصوديوم بتركيز 6 % الحاوي على 2 % حامض بوريك ، محلول فوسفات الصوديوم الدارىء بتركيز 0.1 مولاري ورقم هيدروجيني 7.3 ومحلول Tris-acetic acid بتركيز 0.4 مولاري برقم هيدروجيني 7.6 لغرض تحديد افضل مصدر للانزيم وافضل محلول استخلاص وقد وجد ان معدة الاغنام كانت افضل مصدر للحصول على الانزيم وان محلول كلوريد الصوديوم 6% الحاوي على 2% حامض البوريك هو افضل محلول استخلاص اذاعطى اعلى فعالية نوعية للانزيم والتـي بلغـت 14.3 وحدة/ملغم . ركـز المحتـوى البروتيني للمسـتخلصات الانزيمية الخام باستعمال كبريتات الامـونيـوم بنسـبة اشـباع تراوحـت بيـن 30-70% ، 20-90% ، 20-60% لببسـين الاغنام والدجاج وسمك النويبي على التوالي وقد اعطى ببسين الدجاج المنقى جزئياً اعلى فعاليـة انزيميـة. اظهرت دراسـة ربط ببسـين الدجاج المنقى جزئياً باربعة انواع من المواد الرابطة تضمنت السليكاجل، راتنج SRF، الجينات الكالسيوم والاكار ان افضل مادة ربط هي الاكار اذ اعطي اعلى كفاءة ربط بلغت 67%.كان افضل تركيز لربط ببسـين الدجاج المنقى جزئياً بالاكار هو 3 % اذ اعطى اعلى فعالية انزيمية والتي بلغت 75% .بلغـت الفعالية المتبقيـة لببسـين الدجاج المنقى جزئيـاً المرتبـط بالاكار 21% بعـد استعماله 7 مرات ، وبلغـت الفعالية المتبقيـة لببسـين الدجاج المنقى جزئيـاً المرتبـط بالاكار27.6% عند خزنه لمدة 60 يوم بدرجة حرارة 4 °م. وجد ان الرقم الهيدروجيني الامثل للفعالية التخثرية لببسين الدجاج المنقى جزئيـاً الحـر والمرتبط هو 5.8 ووجـد ان الرقم الهيدروجيني الامثل لثبات ببسـين الدجاج المنقى جزئياً الحر والمرتبط كان 3. كانـت درجة الحـرارة المثلى للفعالية التخثريـة لببسـين الدجاج المنقى جزئياً الحر والمرتبط هي 35 م ووجد ان درجة الحرارة المثلى لثبات ببسين الدجاج المنقى جزئياً الحر والمرتبط تتراوح بين 15-45 م وان ببسين الدجاج المنقى جزئيا الحر والمرتبط فقد فعاليته بالكامل عند 85 °م. اسـتعمل ببسـين الدجاج المنقى جزئياً المرتبط بالاكار في صناعة الجبن الطري واظهرت النتائج ان تركيب الجبن المنتج ونتائج التقويم الحسـي مقاربـة للجبن المنتـج باستعمال منفحة العجول، وهذا دليل على كفاءة الانزيم في صناعة الجبن الطري و امكانية احلاله محل منفحة العجول وامكانية اسـتعماله لاكثر من مرة في هذه الصناعة .


Article
Study the Effect of Immobilization on Electrostatic Potential for Methyl Orange Dye

Author: Haider Shanshool Mohammed
Journal: Almuthanna Journal of Pure Science (MJPS) مجلة المثنى للعلوم الصرفة ISSN: 22263284 Year: 2018 Volume: 5 Issue: 1
Publisher: Al-Muthanna University جامعة المثنى

Loading...
Loading...
Abstract

In the current study, the effect of the immobilization on electrostatic potential, pH and the absorbance ofaqueous solutions of methyl orange that was immobilized on a modified chitosan polymer by glass wool were studied.It was found that the values of these parameters of the supported methyl orange are increased compared to unsupportedsamples. Furthermore, the electrostatic potential of the supported methyl orange is investigated in the presence of anaqueous solutions of NaCl, where showed the value of the electrostatic potential is raised With increasing ionic strengthof the sodium chloride solution and a decrease in the value of pKa to the methyl orange dye after immobilization whilethe results are inversely before immobilization methyl orange on a modified chitosan polymer by glass wool.


Article
Alpha - amylase immobilize which produced from malt of local barley on calcium alginate
تقييد أنزيم الالفا- اميليز المنتج من مالت الشعير المحلي بألجينات الكالسيوم

Author: Dhia F. Alfekaiki ضياء فالح الفكيكي
Journal: Basrah Journal of Agricultural Sciences مجلة البصرة للعلوم الزراعية ISSN: 18175868 Year: 2012 Volume: 25 Issue: 1 Pages: 149-160
Publisher: Basrah University جامعة البصرة

Loading...
Loading...
Abstract

The study included, Alpha - amylase immobilized which was produced from malt of local barley by four different binding materials. The best one was calcium alginate, which gave highest binding for protein (9.25 mg /gm) and highest efficiency of enzyme immobilization 68%. of Calcium alginate . Best concentration of Calcium alginate to bind enzyme was 4% which gave an enzyme activity of 160 unit/ g and good hardens Volume of 2ml was chosen as the best volume of calcium alginate to bind alpha – amylase. Increasing of binding enzyme from 0.5 -3 g was found to result in an showed a gradually increase in enzyme activity at a gradually and gave highest activity at a quantity of 3 g of enzyme binding calcium alginate. Enzyme –binding calcium alginate was found to retain 98.5% of alpha – amylase activity when using it 6 folds. Effect of amount of enzyme – binding calcium alginate on starch solution viscosity was found to decrease gradually after 5 minutes from the binding of the reaction, the relative viscosity reached 70% then 60 min from the start of the reaction.

تضمنت الدراسة تقييد الالفا- أميليز المنتج من مالت الشعير المحلي باستعمال أربعة أنواع من المواد المقيدة اذ كانت أفضل مادة تقيدة هي باستخدام ألجينات الكالسيوم فقد أظهرت أعلى تقييد للبروتين بلغ 9.25 ملغم/غم وأعلى كفاءة تقييد للأنزيم بلغت 68 % مقارنة بمواد التقييد الأخرى. كان أفضل تركيز لتقييد أنزيم الألفا-أميليز بألجينات الكالسيوم هو 4% إذ أعطى فعالية أنزيمية 160 وحدة / غم وصلابة جيدة . اختير حجم 2ملم أفضل حجم من حبيبات ألجينات الكالسيوم لتقييد أنزيم الالفا- أميليز و أدت زيادة كمية الأنزيم المقيد من 0.5 الى 3 غم إلى زيادة الفعالية الأنزيمية بشكل تدريجي و حصل على أعلى فعالية باستعمال 3 غم من ألجينات الكالسيوم المقيدة بالإنزيم .أحتفظ الانزيم المقييد بالاجينات بـ 98.5% من الفعالية بعد استعماله 6 مرات . عند دراسة تأثير كمية حبيبات ألجينات الكالسيوم المقيدة لألفا-أميليز في لزوجة المحلول النشأ لوحظ انخفاض اللزوجة النسبية بصورة تدريجية بعد 5 دقائق من عمل الأنزيم المقيد الى 70% عند الدقيقة 60 من بدء التحلل.

Listing 1 - 10 of 15 << page
of 2
>>
Sort by
Narrow your search

Resource type

article (15)


Language

English (7)

Arabic (4)

Arabic and English (3)


Year
From To Submit

2019 (3)

2018 (2)

2017 (2)

2014 (2)

2013 (3)

More...